[超低周波電磁界は熱ショックタンパク質のアセチル化を誘導し、タンパク質のフォールディングを促進する] med./bio.

熱ショックタンパク質（HSP）は、逐次的なストレス応答を媒介する分子シャペロンである。HSP70およびHSP90は、望ましくない状況にある細胞に、タンパク質の共有結合によるフォールディングを補助したり、不適切にフォールディングされたタンパク質をATP依存的に分解したりする機能を提供する。この研究は、AML12細胞とHEK293細胞に対する超低周波（ELF）電磁界の影響を調べた。その結果、ELF電磁界に3時間ばく露後、HSP70およびHSP90のタンパク質発現レベルは低下したが、HSP70およびHSP90のアセチル化が増加し、その後、HSP70/HSP90構成タンパク質（HOP/STIP1）に対するHSP70およびHSP90の結合親和性が強化された。ばく露後、ミトコンドリアの量は減少したが、ATPレベルと最大ミトコンドリア酸素消費量は増加し、その後タンパク質凝集体が減少し、細胞生存率が増加した。3時間のELFばく露はHSPのアセチル化を活性化してタンパク質のフォールディングを強化し、12 時間で基底レベルに戻った、と著者らは報告している。