Microwave effects on immobilized peroxidase chemiluminescence med./bio.

Es sollte bestimmt werden, ob eine hochfrequente Befeldung (RFR) die lokale oder allgemeine immobilisierte Peroxidase-Aktivität (zur Bildung eines Gels war die Peroxidase kovalent quervernetzt mit einem anderen Protein) beeinflusst bei einer konstanten Temperatur durch folgende mögliche Mechanismen: 1) die elektrischen Felder könnten den Elektronenfluss und folglich die Reduktion-Oxidations-Aktivität des Gels beeinflussen, 2) der RFR-Einfluss auf die Orientierung und Anordnung der Proteinmoleküle während der Gelbildung ergibt Änderungen in der lokalen enzymatischen Aktivität, 3) die Diffusionsrate der mobilen Substrate durch das Gel könnte durch die Ungleichheit der Energie-Abscheidung (SAR) beeinflusst werden.

• Protein-Gele (gebildet durch Quervernetzung von Rinder-Serum-Albumin und Meerrettich-Peroxidase)

Während der Exposition trat ein signifikanter reversibler Anstieg in der allgemeinen durchschnittlichen Peroxidase-Aktivität in den Gelen auf, die mit 0.88 M H₂O₂ aktiviert wurden, aber nicht in solchen Gelen, die mit 8.8 M H₂O₂ aktiviert wurden. Gele, die gelöstes Luminol enthielten und im Feld gebildet wurden (auspolymerisiert sind) zeigten keine allgemeine durchschnittliche Erhöhung der Peroxidase-Aktivität, aber sie wiesen eine hoch signifikante Änderung in der Verteilung lokaler Aktivitäten auf, verglichen mit den nicht-exponierten Gelen. Diese Ergebnisse beruhen scheinbar auf den Änderungen der Diffusionsrate von H₂O₂ im Gel.