Studientyp: Medizinische/biologische Studie (experimentelle Studie)

Microwaves and the cell membrane. IV. Protein shedding in the human erythrocyte: quantitative analysis by high-performance liquid chromatography med./bio.

[Mikrowellen und Zellmembran. IV. Protein-Shedding bei menschlichen Erythrozyten: Quantitative Analyse durch Hochleistungs-Flüssigkeits-Chromatographie]

Veröffentlicht in: Radiat Res 1988; 114 (3): 500-514

Ziel der Studie (lt. Autor)

Es sollte das durch Mikrowellen-Befeldung verursachte Phänomen des Protein-Sheddings (Abspaltung extrazellulärer Domänen membranständiger Proteine bzw. Ablösung membranassozierter Proteine) an menschlichen Erythrozyten untersucht werden.

Hintergrund/weitere Details

Die quantitative und qualitative Protein-Bestimmung erfolgte durch verschiedene Methoden der Hochleistungs-Flüssigkeits-Chromatographie (HPLC) bzw. durch einen Erythrozyten-Blutgruppen-Antigen-Test.

Endpunkt

Exposition/Befeldung (teilweise nur auf Englisch)

Exposition Parameter
Exposition 1: 2,45 GHz
Modulationsart: CW
Expositionsdauer: kontinuierlich während 30 min
-

Exposition 1

Hauptcharakteristika
Frequenz 2,45 GHz
Typ
Expositionsdauer kontinuierlich während 30 min
Modulation
Modulationsart CW
Expositionsaufbau
Expositionsquelle
  • tunable waveguide
Schein-Exposition Eine Schein-Exposition wurde durchgeführt.
Parameter

Für diese Exposition sind keine Parameter spezifiziert.

Referenzartikel

  • Liburdy RP et al. (1985): Microwaves and the cell membrane. II. Temperature, plasma, and oxygen mediate microwave-induced membrane permeability in the erythrocyte

Exponiertes System:

Methoden Endpunkt/Messparameter/Methodik

Untersuchtes System:
Untersuchungszeitpunkt:
  • nach der Befeldung

Hauptergebnis der Studie (lt. Autor)

Die Mikrowellen-Befeldung führte zu einer ungefähr zweifachen Menge an freigesetztem Protein. Die freigesetzten Proteine wurden als hydrophob, mit positiver Netto-Ladung und als unpolar beschrieben. Die Ergebnisse des Blutgruppen-Antigen-Tests unterstützen die Vermutung, dass diese Proteine peripher locker an die Zelloberfläche gebunden sind.

Studienmerkmale:

Studie gefördert durch