Medizinische/biologische Studie (experimentelle Studie)

FTIR spectroscopy studies on the bioprotective effectiveness of trehalose on human hemoglobin aqueous solutions under 50 Hz electromagnetic field exposure med./bio.

[FTIR-Spektroskopie-Studien zur bioprotektiven Wirksamkeit von Trehalose auf wässrige Lösungen des menschlichen Hämoglobins unter elektromagnetischer 50 Hz-Feld-Exposition]

Von: Magazu S, Calabro E, Campo S

Veröffentlicht in: J Phys Chem B 2010; 114 (37): 12144-12149

Es sollten die Wirkungen eines extrem niederfrequenten elektromagnetischen Feldes auf die Protein-Struktur von Hämoglobin untersucht werden sowie die biologisch-schützende Wirksamkeit zweier Disaccharide.

Drei Proben unterschiedlicher wässriger Hämoglobin-Lösungen (von zehn gesunden Spendern) wurden bei einem elektromagnetischen 50 Hz-Feld exponiert (ebenfalls mit 50 mg/ml Sucrose oder Trehalose). Messungen wurden drei Stunden nach der Exposition vorgenommen.
Proteine liegen in unterschiedlichen Strukturen vor (beta-Faltblattstruktur und alpha-Helix-Struktur sind z.B. typische Sekundärstrukturen), die in der FTIR-Spektroskopie (eine Infrarot-Spektroskopie) unterschiedliche Schwingungsbanden erzeugen. Charakteristisch für Protein-Schwingungsspektren sind unterschiedliche Amid-Banden, welche durch die Schwingungen des Peptid- bzw. Protein-Rückgrats entstehen.

Exposition	Parameter
Exposition 1: 50 Hz Expositionsdauer: kontinuierlich für 3 h	magnetische Flussdichte: 1 mT

Hemoglobin was investigated i) in aqueous solution ii) in the presence of sucrose iii) in the presence of trehalose

Expositionsquelle	Helmholtz-Spule
Aufbau	couple of Helmholtz coils; uniform field at the center of the coil distance, where the samples were placed
Schein-Exposition	Eine Schein-Exposition wurde durchgeführt.

Messgröße	Wert	Typ	Methode	Masse	Bemerkungen
magnetische Flussdichte	1 mT	-	gemessen	-	-

Exponiertes System:

Struktur von Hämoglobin (Stärke verschiedener Schwingungsbanden der Protein-Bindungen; quantitative spektrale Analyse; FTIR-Spektroskopie)

Untersuchtes System:

Untersuchungszeitpunkt:

Die extrem niederfrequente elektromagnetische Feld-Exposition beeinflusste die Infrarot-Schwingungsbanden von Hämoglobin. Einige Veränderungen, wie der relative Anstieg der beta-Faltblattstruktur in Beziehung zur alpha-Helix-Struktur in der Amid I-Region, erschienen kaum merklich, wohingegen drei Stunden nach der Exposition von Hämoglobin in Wasser oder der wässrigen Sucrose-Lösungen eine evidente Abnahme der Stärke der Amid-A-Bande beobachtet wurde. Im Gegensatz dazu beeinflussten die extrem niederfrequenten elektromagnetischen Felder nicht das Infrarot-Spektrum von Hämoglobin in Trehalose-Lösungen, was die Hypothese zu möglichen schützenden Wirkungen von Disacchariden, wie Trehalose, gegenüber extrem niederfrequenten elektromagnetischen Feldern unterstützt.

Studienmerkmale:

Calabro E (2016): Competition between hydrogen bonding and protein aggregation in neuronal-like cells under exposure to 50 Hz magnetic field
Magazu S et al. (2011): Studying the Electromagnetic-Induced Changes of the Secondary Structure of Bovine Serum Albumin and the Bioprotective Effectiveness of Trehalose by Fourier Transform Infrared Spectroscopy
Calabro E et al. (2011): Static and 50 Hz Electromagnetic Fields Effects on Human Neuronal-Like Cells Vibration Bands in the Mid-Infrared Region
Mousavy SJ et al. (2009): Effects of mobile phone radiofrequency on the structure and function of the normal human hemoglobin
Giuliani L et al. (2008): Action of combined magnetic fields on aqueous solution of glutamic acid: the further development of investigations
Cleary SF et al. (1985): Erythrocyte hemolysis by radiofrequency fields